II/- La réaction de la bioluminescence.

A-La catalyse enzymatique

Il s'agit d'une action par laquelle une substance accélère une réaction chimique par sa seule présence, en se retrouvant intacte à l'issue de celle-ci. Cette substance, appelée catalyseur, est de plus utilisée en très petite quantité par rapport aux autres réactifs en présence.

La catalyse enzymatique est spécifique; il existe ainsi plusieurs milliers d'enzymes différentes, qui peuvent catalyser des milliers de réactions chimiques différentes. Chaque enzyme est une protéine globulaire dont la conformation particulière définit la création d'un site catalytique à la surface de la molécule. Il s'agit d'u site spécifique de reconnaissance et de fixation, qui permet à l'enzyme de s'associer à une molécule qui constitue le substrat de l'enzyme. L'enzyme se lie très étroitement, et s'ajuste très précisément à son substrat par l'intermédiaire de liaisons faibles. Ces liaisons s'établissent entre des groupes d'atomes du site catalytique, et des groupes d'atomes correspondants du substrat. Lorsqu'une enzyme donnée est liée à son substrat, elle accélère l'une des réactions chimiques qui peuvent se produire au niveau de ce substrat.

Les molécules d’ARN transcrites sur l’ADN contiennent les informations permettant de synthétiser des polypeptides, des protéines. Parmi ces protéines, certaines vont relayer les acides nucléiques en tant que vecteurs de l’information et contrôler le déroulement de toutes les fonctions du vivant ; ce sont des protéines globulaires appelées «enzymes», qui jouent le rôle de catalyseurs pour l’ensemble des réactions chimiques du métabolisme.

Dans les conditions de milieu du vivant, où les molécules sont relativement peu nombreuses et dispersées dans un environnement fortement hydraté et à température modérée, les réactions du métabolisme tendraient à se dérouler de façon aléatoire, avec une faible fréquence et sur un rythme lent. La présence des enzymes permet d’abaisser le niveau d’énergie nécessaire à l’activation de ces réactions, d’en augmenter très sensiblement la fréquence et d’en accélérer le déroulement.

 Les enzymes sont donc des catalyseurs de réactions chimiques, elles agissent à faibles concentration, de façon très spécifique, et elles se retrouvent inaltérées en fin de réaction. Elles sont souvent associées en des complexes multienzymatiques qui permettent le déroulement continu d’une séquence de réactions chimiques complémentaires.

B-Le cas de la bioluminescence

La base de la bioluminescence est une réaction enzymatique. Lorsqu'un être vivant veut créer sa propre bioluminescence pour se protéger ou s'accoupler, cette lumière est produite par une réaction chimique dans l'organisme. Bien sûr, cette réaction est spécifique d'un enzyme et d'un substrat qui se rencontre au hasard de l'agitation moléculaire. Le mécanisme chimique de ce phénomène a été mis en évidence par Raphaël Dubois lors d'une expérience qu'il a effectué sur des lucioles au siècle dernier. L'étude de ce système biochimique à montré que la réaction implique la Luciférine comme substrat, de la Luciférase comme enzyme. Ici, le nom Luciférine est un nom général sans signification chimique car il existe une très grande diversité de molécules substrat qui produisent de la lumière sous l'action de la luciférase.

Ici, on peut voir une représentation chimique de la Luciférine sous la forme de CRAM

L'américain W.D.McElroy découvre que la réaction de bioluminescence ne peut se faite uniquement en présence d'adénosine triphosphate appelé plus simplement ATP, qui est un transporteur d'énergie dans tous les organismes vivants, et d'ions magnésium Mg2+. On ignore cependant comment ces composés sont synthétisés par les animaux.

Voici les différentes étapes de la réaction :

- Au début de la réaction, l'ATP se lie avec le substrat (la luciférine) après avoir été lié avec l'ion magnésium. (l'ATP ne sert pas de molécule énergétique). En effet, le complexe MgATP sert de support pour la luciférase.

- Ensuite la Luciférine va réagir avec l'enzyme (la luciférase) et donner une forme intermédiaire, la luciférine adénylate. On a par la meme occasion une libération de Pyrophosphate.

- Sur ce complexe, l'oxygène va réagir en donnant l'oxyluciférine, un peroxyde qui va rapidement ce cycliser après une libération d'AMP (adénosine-5'-monophosphate)

- Cette molécule, dans un état électronique excité, retourne à l'état stable avec émission d'un photon (lumière) et formation de CO2. Par la même occasion, l'enzyme se libère pour aller catalyser une autre réaction.

Voici la schématisation simplifiée de la réaction :

( Luciférine + ATP ) + ( Luciférase + O² ) ===> Oxyluciférine + Photons

Cette réaction se fait réellement en deux étapes ou plus avec dans certains cas production PPI (pyrophosphate) ainsi que d'autres éléments. La production de lumière a lieu durant la phase d'oxydation de la luciférine. Le signal lumineux est décroissant à mesure de la consommation progressive de substrat (luciférine) et de l'accumulation correspondante du produit (oxyluciférine), inhibiteur compétitif de la réaction de la luciférine avec l'enzyme (luciférase), du fait d'une seconde réaction se produit entre oxyluciférine et la luciférase. 

                                                                                      

 Pour simplifier, l'enzyme : la luciférase se fixe sur le substrat : la luciférine pour former un complexe. Rien ne se passe tant que ce complexe ne réagit pas avec les molécules d'oxygène présentes dans l'organisme. Mais une fois que cette rencontre se produit, la luciférine change de nature pour entrer dans une transe que seule l'émission d'un photon d'une longueur d'onde spécifique peut calmer.